為您簡單介紹肌紅蛋白

（myoglobin，MYO,Mb）是由一條肽鏈和一個血紅素輔基組成的結合蛋白，是肌肉內儲存氧的蛋白質，它的氧飽和曲線為雙曲線型。

肌紅蛋白的基本知識：

肌紅蛋白存在于肌肉中，心肌中含量特別豐富。抹香鯨肌紅蛋白三級結構于1960年由Kendrew用X線衍射法闡明，這是世界上*個被描述的蛋白質三級結。由于三級結構與蛋白質的生物學功能直接相關，而且三級結構的分析工作難度很高，所以這項工作獲得學術界的非常高的評價。

肌紅蛋白的本質和功能編輯

本質：肌紅蛋白=一條多肽鏈+一個輔基多肽鏈：由153個氨基酸殘基組成

輔　基：亞鐵血紅素輔基

分子量：16 700

肌紅蛋白功能

在肌肉中有運輸氧和儲氧功能肌紅蛋白的三級結構

肌紅蛋白三級結構

形狀：呈緊密球形

多肽鏈中氨基酸殘基上的疏水側鏈大都在分子內部,親水側鏈多位于分子表面,因此其水溶性較好。

三級結構，有8段α-螺旋區(qū)

每個α-螺旋區(qū)含7～24個氨基酸殘基，分別稱為A、B、C…G及H肽段。

有1～8個螺旋間區(qū)

肽鏈拐角處為非螺旋區(qū)（亦稱螺旋間區(qū)），包括N端有2個氨基酸殘基，C端有5個氨基酸殘基的非螺旋區(qū)， 處在拐點上的氨基酸殘基

Pro, Ile, Ser, Thr, Asn等

極性氨基酸分布在分子表面

內部存在一口袋形空穴，血紅素居于此空穴中

血紅素是鐵卟淋化合物，它由4個吡咯通過4個甲炔基相連成一個大環(huán)，F(xiàn)e2+居于環(huán)中。

鐵與卟啉環(huán)及多肽鏈氨基酸殘基的連接：鐵卟啉上的兩個丙酸側鏈以離子鍵形式與肽鏈中的兩個堿性氨基酸側鏈上的正電荷相連。血紅素的Fe2+與4個咯環(huán)的氮原子形成配位鍵，另2個配位鍵1個與F8組氨酸結合，1個與O2結合，故血紅素在此空穴中保持穩(wěn)定位置。

這種構象非常有利于運氧和儲氧功能，同時也使血紅素在多肽鏈中保持穩(wěn)定。但是過量運動、勞累、陽光輻射、空氣污染、吸煙、等會產(chǎn)生過量的自由基。自由基，化學上也稱為“游離基”，是含有一個不成對電子的原子團。由于原子形成分子時，化學鍵中電子必須成對出現(xiàn)，因此自由基就到處奪取其他物質的一個電子，使自己形成穩(wěn)定的物質。在化學中，這種現(xiàn)象稱為“氧化”。體內活性氧自由基具有一定的功能，如免疫和信號傳導過程。但過多的活性氧自由基就會有破壞行為，導致人體正常細胞和組織的損壞，而肌紅蛋白是富氧鏈蛋白，更容易遭到自由基的攻擊。遭到自由基的攻擊從而引起多種疾病，如心臟病、老年癡呆癥、帕金森病和腫瘤，與肌紅蛋白被氧化存在著密切的關系。此外，更多活性氧自由基，使核酸突變，這是人類衰老和患病的根源。

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