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上海酶聯(lián)生物研究所
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閱讀：594發(fā)布時間：2011-05-23
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繼表觀遺傳學另辟學術前沿之蹊徑后，蛋白質翻譯后修飾成為了熱門的研究方向。尤其與轉錄調控有關的組蛋白修飾更成了研究者們炙手可熱的話題。經(jīng)典理論建立起的組蛋白乙?；瘷C制，即中和組蛋白正電荷從而引起 與DNA結合減弱，改變?nèi)旧|構象一說，成了表觀遺傳學質疑的對象，因為后者認為組蛋白乙?；菫榛蚪M打 上了一個印記，它改變了蛋白質與核小體的結合模式，一些擁有特殊結構域的蛋白質可以與乙?；M蛋白發(fā)生作用從而改變特異基因的轉錄活性。而染色質構象的改變只是間接的一種表現(xiàn)，并非成因。
生物結構學研究并不是立足與誰先誰后的爭論，搞清乙?；臋C制是根本問題。
組蛋白乙酰轉移酶的種類很多，*分了五種，此處介紹的是一類成為MYST家族，它與大家所熟知的GCN5家族在乙?；钚越Y構域上有很高同源性，但結構學研究卻給出了不同看法。
乙酰化所需要的乙?；怯梢阴?提供，MYST家族的Esa1（酵母源）催化乙?；鶑腃oA上轉移到組蛋白的賴氨酸殘基上。但這一過程并非像想象的那樣直接，而是以酶上的一個半*作為中轉站，將乙?；鶑囊粋€底物過度到另一個底物，這一過程極似乒乓球中的來回模式，故命名之為乒乓催化機制。
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