蛋白質
地球上現存的生物估計有200萬"--450萬種；已經滅絕的種類更多，估計至少也有1 500萬種。從北極到南極，從高山到深海，從冰雪覆蓋的凍原到高溫的礦泉，都有生物的存在。它們具有多種多樣的形態(tài)結構，它們的生活方式也變化多端。生物界的這種多樣性是由蛋白質等生物大分子造成的。
蛋白質(protein)是生物體的基本組成成分，是生命的物質基礎。人體內的含量約占人體固體成分的45％。具有重要的生理功能，如參與人體的結構組成、催化細胞內的化學反應、調節(jié)物質代謝、運輸營養(yǎng)物質和代謝產物；參與血液凝固、肌肉的收縮、免疫、組織修復以及生長、繁殖等。近代分子生物學的研究表明，在遺傳信息的控制、細胞膜的通透性、神經沖動的發(fā)生和傳導以及高等動物的記憶等方面都起著重要的作用。*節(jié)分子的組成的元素組成
(一)的一級結構與功能的關系
一級結構是空間結構的基礎，特定的空問構象主要是由分子中肽鏈和側鏈R基團形成的次級鍵來維持，在生物體內，的多肽鏈一旦被合成后，即可根據一級結構的特點自然折疊和盤曲，形成一定的空間構象。
(二)空間結構與功能的關系
多種多樣的功能與其特定的構象密切相關，墨之。頁r0日霧：0奠助篆薯’：警?基砭、柄象．、一…。0·：。?。+joooi：j÷÷0j，-j|?！，F以血紅蛋白為例來說明空間結構與功能的關系。 變性和天然zui明顯的區(qū)別是溶解度降低，同時溶液的粘度增加，結晶性破壞，易被蛋白酶分解，生物學活性喪失。
引起變性的原因可分為物理和化學因素兩類。物理因素可以是加熱、加壓、脫水、攪拌、振蕩、紫外線照射、超聲波的作用等；化學因素有強酸、強堿、尿素、重金屬鹽、十二烷基磺酸鈉(SDS)等。
在臨床醫(yī)學上，變性常被廣泛應用，如酒精、高溫、紫外線消毒滅菌；制備無蛋白血濾液檢測血液成分；尿蛋白檢查；重金屬中毒的搶救；酶制劑及活疫苗的保存等。二 的膠體性質與沉淀
分子的大小已達到膠體顆粒1～100 nm范圍之內。球狀的表面多親水基團，具有強烈的吸引水分子作用，使分子表面常為多層水分子所包圍，稱水化膜，從而阻止顆粒的相互聚集。所以溶液具有親水膠體的性質，顆粒表面的ioi王黧和親水基團解離產生的0“=-；00：0。在溶液中加入大量的中性鹽以破壞的膠體穩(wěn)定性而使其析出，這種方法稱為鹽．j。常用的中性鹽有硫酸銨、硫酸鈉、氯化鈉等。各種鹽析時所需的鹽濃度及pH不同，故可用于對混合組分的分離，稱囊愛一_。例如用半飽和的硫酸銨來沉淀出血清中的球蛋白，飽和硫酸銨可以使血清中的白蛋白、球蛋白都沉淀出來，鹽析沉淀的，經透析除鹽，仍保證的活性。
