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公司動(dòng)態(tài)

研究人員發(fā)現(xiàn)核糖體翻譯因子新的調(diào)控機(jī)制

閱讀：309發(fā)布時(shí)間：2012-9-21

    蛋白質(zhì)合成的所有階段，即翻譯的起始、延長(zhǎng)、終止和再循環(huán)，都受到核糖體翻譯因子 的調(diào)控。核糖體上，氨酰-tRNAs的入口處圍繞著多個(gè)柔性很大的蛋白，包括核糖體（人抗核糖體P蛋白抗體elisa試劑盒）蛋白L11和4-6拷貝的L7/L12，它們負(fù)責(zé)招募翻譯因子并調(diào)節(jié)其活性。翻譯因子trGTPases 被招募到核糖體上，開始通過G-domain 與L12-CTD相互作用，然后L11-NTD與L12-CTD相互作用。盡管有文獻(xiàn)報(bào)道在cryo-EM結(jié)構(gòu)中L12-CTD 與L11-NTD可能存在相互作用，但受其分辨率限制（11埃），它們之間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系尚不明晰。

 

    研究人員通過同源重組、定點(diǎn)突變、生物化學(xué)及結(jié)構(gòu)生物學(xué)等技術(shù)，證實(shí)了L12-CTD 與L11-NTD間的相互作用。在翻譯因子被招募過程中， L11-NTD的loop62區(qū)域插入到L12-CTD的縫隙中，致使后者處于“open”的構(gòu)象并使其疏水核心暴露出來，此時(shí)的L12-CTD構(gòu)象極不穩(wěn)定。進(jìn)一步研究發(fā)現(xiàn)，所有trGTPases的G-domain都具有分子伴侶活性，并且在因子招募過程中能穩(wěn)定L11-L12間的相互作用。在此基礎(chǔ)上，提出了蛋白翻譯過程中“Support-and-Protect”新的理論模型。

 

 

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