3月11日來(lái)自*生物物理所的研究人員在《自然結(jié)構(gòu)與分子生物學(xué)》（Nature Structural & Molecular Biology）雜志上發(fā)表了題為“Structure of N-terminal domain of ZAP indicates how a zinc-finger protein recognizes complex RNA”的研究論文，對(duì)鋅指抗病毒蛋白（zinc-finger antiviral protein ，ZAP）的N末端域結(jié)構(gòu)進(jìn)行了解析，由此揭示了鋅指蛋白識(shí)別RNA的結(jié)構(gòu)機(jī)理。

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中科院生物物理所的高光俠研究員和劉迎芳研究員為這篇文章的共同通訊作者。前者的主要研究方向是逆轉(zhuǎn)錄病毒復(fù)制過(guò)程中與宿主細(xì)胞作用的分子機(jī)制。近年來(lái)在宿主抗病毒蛋白ZAP研究中多次取得突破性研究成果。后者主要從事于衰老與凋亡相關(guān)蛋白的結(jié)構(gòu)生物學(xué)研究工作。
宿主在與病毒長(zhǎng)期共存的過(guò)程中進(jìn)化出了多種抗病毒機(jī)制，包括表達(dá)宿主限制性因子抑制病毒的復(fù)制。ZAP是由高光俠課題組通過(guò)逆轉(zhuǎn)錄病毒為基礎(chǔ)的功能基因組篩選方法，克隆并命名的一種宿主抗病毒因子。在過(guò)去的研究中，高光俠課題組人員證實(shí)ZAP在人的某些免疫細(xì)胞中有特異性表達(dá)，并能夠通過(guò)降解特異病毒RNA進(jìn)而抑制包括鼠白血病病毒在內(nèi)的多種病毒的復(fù)制。

在這篇文章中，研究人員鑒別了大鼠ZAP （NZAP225）主要功能域—— N末端域的晶體結(jié)構(gòu)。研究人員發(fā)現(xiàn)NZAP225的整體結(jié)構(gòu)像一個(gè)牽引器，有4個(gè)鋅指基序定位于底部。結(jié)構(gòu)和功能分析結(jié)果表明由多個(gè)正電荷殘基和2個(gè)RNA結(jié)合孔形成了一個(gè)大的RNA結(jié)合裂縫（cleft）。ZAP分子互作形成二聚體結(jié)合到包含2個(gè)ZAP結(jié)合組件的ZAP應(yīng)答RNA分子上。
這些研究發(fā)現(xiàn)為深入了解ZAP特異性結(jié)合RNA的機(jī)制，開發(fā)出病毒防治的新策略提供了重要的研究數(shù)據(jù)。

另外，同日生物物理所的秦燕課題組也在Nature Structural & Molecular Biology雜志上發(fā)表了題為“A conserved proline switch on the ribosome facilitates the recruitment and binding of trGTPases”的研究論文，報(bào)道了核糖體招募翻譯因子的重要分子機(jī)理。證實(shí)在核糖體的翻譯因子結(jié)合部位，存在一個(gè)脯氨酰開關(guān)（Proline Switch）, 它的構(gòu)象決定核糖體對(duì)翻譯因子的招募與否。深入研究發(fā)現(xiàn)，控制該開關(guān)的酶就是翻譯因子。因此，核糖體與翻譯因子之間存在著對(duì)彼此的共調(diào)控。而這種調(diào)控關(guān)系，在所有的蛋白質(zhì)翻譯G蛋白（trGTPase）與核糖體之間存在，說(shuō)明其具有普遍意義：在翻譯的全部過(guò)程中，包括起始、延長(zhǎng)、終止和再循環(huán)，都由這個(gè)脯氨酰開關(guān)調(diào)控招募翻譯G蛋白。

來(lái)源：生物通